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Ionic Strength Dependence of Protein Adsorption to Dye-Ligand Adsorbents / Zhang, Songping in Aiche journal, Vol. 48 N°1 (Janvier 2002) 

Public ISBD [article]  in Aiche journal > Vol. 48 N°1 (Janvier 2002) . - 178-186 p. Titre : Ionic Strength Dependence of Protein Adsorption to Dye-Ligand Adsorbents Titre original : la Dépendance de Concentration Ionique de l'Adsorption de Protéine pour Teindre des Adsorbants de Ligand Type de document : texte imprimé Auteurs : Zhang, Songping, Auteur ; Sun, Yan, Auteur Article en page(s) : 178-186 p. Note générale : Génie Chimique Langues : Anglais (eng) Mots-clés : Adsorption  Cinétique  Albumine  de  sérum  de  boeuf  Lysozyme  Agarose  Cibacron  Acier  Sépharose  Amortisseur  Concentration  ionique  Phase  aqueuse  Protéines  Interactions  électrostatiques  Molécules  Diffusivité Index. décimale : 660.627.3 Résumé : The adsorption equilibria and kinetics of bovine serum albumin (BSA) and lysozyme to two Cibacron Blue 3GA (CB) modified agarose gels, that is, 6% agarose-coated steel (6AS) and Sepharose CL-6B, in 0.01 kmol·m-3 tris-HCl buffer (pH 7.5) were studied. Effects of aqueous-phase ionic strength on both the adsorption equilibrium and uptake rate of the proteins were significant and distinctly different between BSA and lysozyme. The adsorption of lysozyme decreased monotonically with increasing ionic strength. Ionic strengths, however, maximized BSA adsorption capacities of the two CB-modified agarose gels in the tris-HCl buffer (about 0.2 kmol·m-3 for CB-6AS and 0.05 kmol·m-3 for CB-Sepharose), when the pore-size difference of the two matrixes and electrostatic interactions between the BSA and CB molecules of like charge were considered. The effective diffusivity of BSA, derived from a pore-diffusion model, to both the CB-modified agarose gels increased significantly with the increasing ionic strength at the ionic strength range of 0.01 to 0.3 kmol·m-3, due to the electrostatic interactions between the BSA and CB molecules of like charge. In contrast, the effective diffusivities of lysozyme to CB-Sepharose in the buffer containing 0.1 and 0.3 kmol·m-3 NaCl were nearly the same. Les équilibres d'adsorption et la cinétique de l'albumine de sérum de boeuf (BSA) et du lysozyme à deux gels modifiés bleus de l'agarose 3GA (CB) de Cibacron, c'est-à-dire, à acier enduit par agarose de 6% (6AS) et à sépharose CL-6B, dans 0.01 amortisseur de tris-HCl du · m-3 de kmol (pH 7.5) ont été étudiés. Les effets de la concentration ionique de phase aqueuse sur l'équilibre d'adsorption et lèvent le taux de prise des protéines étaient significatifs et distinctement différent entre BSA et lysozyme. L'adsorption du lysozyme a diminué monotoniquement avec l'augmentation de la concentration ionique. Les concentrations ioniques, cependant, ont maximisé des capacités d'adsorption de BSA des deux gels Cb-modifiés d'agarose dans l'amortisseur de tris-HCl (environ 0.2 · m-3 de kmol pour CB-6AS et 0.05 · m-3 de kmol pour la Cb-Sépharose), quand la différence de taille de pore des deux matrices et des interactions électrostatiques entre les molécules de BSA et de CB de comme la charge ont été considérées. La diffusivité efficace de BSA, dérivée d'un modèle de diffusion de pore, les aux deux les gels Cb-modifiés d'agarose accrus sensiblement avec la concentration ionique croissante à la gamme de concentration ionique de 0.01 à 0.3 · de kmol m-3, due aux interactions électrostatiques entre les molécules de BSA et de CB de comme la charge. En revanche, les diffusivités efficaces du lysozyme à la Cb-Sépharose dans l'amortisseur contenant 0.1 et 0.3 NaCl du · m-3 de kmol étaient presque identiques. DEWEY : 660.627.3 ISSN : 0001-1541 RAMEAU : Génie Chimique En ligne : www.aiche.org, aichej@che.udel.edu [article] Ionic Strength Dependence of Protein Adsorption to Dye-Ligand Adsorbents = la Dépendance de Concentration Ionique de l'Adsorption de Protéine pour Teindre des Adsorbants de Ligand [texte imprimé] / Zhang, Songping, Auteur ; Sun, Yan, Auteur . - 178-186 p. Génie Chimique Langues : Anglais (eng) in Aiche journal > Vol. 48 N°1 (Janvier 2002) . - 178-186 p. Mots-clés : Adsorption  Cinétique  Albumine  de  sérum  de  boeuf  Lysozyme  Agarose  Cibacron  Acier  Sépharose  Amortisseur  Concentration  ionique  Phase  aqueuse  Protéines  Interactions  électrostatiques  Molécules  Diffusivité Index. décimale : 660.627.3 Résumé : The adsorption equilibria and kinetics of bovine serum albumin (BSA) and lysozyme to two Cibacron Blue 3GA (CB) modified agarose gels, that is, 6% agarose-coated steel (6AS) and Sepharose CL-6B, in 0.01 kmol·m-3 tris-HCl buffer (pH 7.5) were studied. Effects of aqueous-phase ionic strength on both the adsorption equilibrium and uptake rate of the proteins were significant and distinctly different between BSA and lysozyme. The adsorption of lysozyme decreased monotonically with increasing ionic strength. Ionic strengths, however, maximized BSA adsorption capacities of the two CB-modified agarose gels in the tris-HCl buffer (about 0.2 kmol·m-3 for CB-6AS and 0.05 kmol·m-3 for CB-Sepharose), when the pore-size difference of the two matrixes and electrostatic interactions between the BSA and CB molecules of like charge were considered. The effective diffusivity of BSA, derived from a pore-diffusion model, to both the CB-modified agarose gels increased significantly with the increasing ionic strength at the ionic strength range of 0.01 to 0.3 kmol·m-3, due to the electrostatic interactions between the BSA and CB molecules of like charge. In contrast, the effective diffusivities of lysozyme to CB-Sepharose in the buffer containing 0.1 and 0.3 kmol·m-3 NaCl were nearly the same. Les équilibres d'adsorption et la cinétique de l'albumine de sérum de boeuf (BSA) et du lysozyme à deux gels modifiés bleus de l'agarose 3GA (CB) de Cibacron, c'est-à-dire, à acier enduit par agarose de 6% (6AS) et à sépharose CL-6B, dans 0.01 amortisseur de tris-HCl du · m-3 de kmol (pH 7.5) ont été étudiés. Les effets de la concentration ionique de phase aqueuse sur l'équilibre d'adsorption et lèvent le taux de prise des protéines étaient significatifs et distinctement différent entre BSA et lysozyme. L'adsorption du lysozyme a diminué monotoniquement avec l'augmentation de la concentration ionique. Les concentrations ioniques, cependant, ont maximisé des capacités d'adsorption de BSA des deux gels Cb-modifiés d'agarose dans l'amortisseur de tris-HCl (environ 0.2 · m-3 de kmol pour CB-6AS et 0.05 · m-3 de kmol pour la Cb-Sépharose), quand la différence de taille de pore des deux matrices et des interactions électrostatiques entre les molécules de BSA et de CB de comme la charge ont été considérées. La diffusivité efficace de BSA, dérivée d'un modèle de diffusion de pore, les aux deux les gels Cb-modifiés d'agarose accrus sensiblement avec la concentration ionique croissante à la gamme de concentration ionique de 0.01 à 0.3 · de kmol m-3, due aux interactions électrostatiques entre les molécules de BSA et de CB de comme la charge. En revanche, les diffusivités efficaces du lysozyme à la Cb-Sépharose dans l'amortisseur contenant 0.1 et 0.3 NaCl du · m-3 de kmol étaient presque identiques. DEWEY : 660.627.3 ISSN : 0001-1541 RAMEAU : Génie Chimique En ligne : www.aiche.org, aichej@che.udel.edu