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Elimination du phénol par voies biologique et chimique / Mokrane, Hind 

Public ISBD Titre : Elimination du phénol par voies biologique et chimique Type de document : texte imprimé Auteurs : Mokrane, Hind, Auteur ; Haddoud, F., Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 1993 Importance : 100 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Note générale : Mémoire de Projet de Fin d’Études : Génie de l'Environnement : Alger, École Nationale Polytechnique : 1993 Annexe f. 95-96. - Bibliogr. f. 97-100 Langues : Français (fre) Mots-clés : Phénol Voie  biologique Voie  chimique Oxydant Pollution Peroxyde  d'hydrogène Index. décimale : PE00693 Résumé : Dans le présent travail, nous avons considéré trois types de traitement: - L'élimination du phénol par voie biologique. - L'élimination du phénol par un traitement chimique, par action d'un très fort oxydant, le peroxyde d'hydrogène. - Nous avons ensuite considéré la combinaison des deux précédents traitements. Elimination du phénol par voies biologique et chimique [texte imprimé] / Mokrane, Hind, Auteur ; Haddoud, F., Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 1993 . - 100 f. : ill. ; 30 cm. Mémoire de Projet de Fin d’Études : Génie de l'Environnement : Alger, École Nationale Polytechnique : 1993 Annexe f. 95-96. - Bibliogr. f. 97-100 Langues : Français (fre) Mots-clés : Phénol Voie  biologique Voie  chimique Oxydant Pollution Peroxyde  d'hydrogène Index. décimale : PE00693 Résumé : Dans le présent travail, nous avons considéré trois types de traitement: - L'élimination du phénol par voie biologique. - L'élimination du phénol par un traitement chimique, par action d'un très fort oxydant, le peroxyde d'hydrogène. - Nous avons ensuite considéré la combinaison des deux précédents traitements.

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PE00693	PE00693	Papier + ressource électronique	Bibliothèque centrale	Projet Fin d'Etudes	Disponible	Genie_environnement	Consultation sur place/Téléchargeable

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Valorisation de l'hémoglobine bovine par hydrolyse enzymatique / Mokrane, Hind 

Public ISBD Titre : Valorisation de l'hémoglobine bovine par hydrolyse enzymatique Type de document : texte imprimé Auteurs : Mokrane, Hind, Auteur ; Mameri, D., Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 1997 Importance : 156 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Note générale : Mémoire de Magister : Génie de l'Environnement : Alger, Ecole Nationale Polytechnique : 1997 Bibliogr. f. 146 - 153 . Annexe f. 154 - 156 Langues : Français (fre) Mots-clés : Hémoglobine  ;  Bovine  ;  Hydrolyse  enzymatique  ;  Sang  Protéine  du  sang  Enzymes  ;  Bioréacteur  à  membrane  ;  Ultrafiltration  ;  Décoloration  ;  Réacteurs  enzymatiques Index. décimale : M002597 Résumé : Le but de cette étude est la production d'hydrolysats peptidiques à partir de l'hémoglobine bovine. Dans ce sens, les performances de la réaction d'hydrolyse enzymatique ont été étudiées dans un bioréacteur de 2 litres en mode discontinu. Dans une seconde étape, un couplage d'une technique membranaire: l'Ultrafiltration a permis d'obtenir une séparation fine des différents constituants de l'hydrolysat papaïque de l'hémoglobine. Valorisation de l'hémoglobine bovine par hydrolyse enzymatique [texte imprimé] / Mokrane, Hind, Auteur ; Mameri, D., Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 1997 . - 156 f. : ill. ; 30 cm. Mémoire de Magister : Génie de l'Environnement : Alger, Ecole Nationale Polytechnique : 1997 Bibliogr. f. 146 - 153 . Annexe f. 154 - 156 Langues : Français (fre) Mots-clés : Hémoglobine  ;  Bovine  ;  Hydrolyse  enzymatique  ;  Sang  Protéine  du  sang  Enzymes  ;  Bioréacteur  à  membrane  ;  Ultrafiltration  ;  Décoloration  ;  Réacteurs  enzymatiques Index. décimale : M002597 Résumé : Le but de cette étude est la production d'hydrolysats peptidiques à partir de l'hémoglobine bovine. Dans ce sens, les performances de la réaction d'hydrolyse enzymatique ont été étudiées dans un bioréacteur de 2 litres en mode discontinu. Dans une seconde étape, un couplage d'une technique membranaire: l'Ultrafiltration a permis d'obtenir une séparation fine des différents constituants de l'hydrolysat papaïque de l'hémoglobine.

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M002597	M002597	Papier	Bibliothèque centrale	Mémoire de Magister	Disponible

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Valorisation des latières protéiques de céréales locales / Mokrane, Hind 

Public ISBD Titre : Valorisation des latières protéiques de céréales locales : Sorgho (Sorghum bicolor (L.) Moench) et mil perlé (Pennisetum glaucum (L.) R. Br) Type de document : texte imprimé Auteurs : Mokrane, Hind, Auteur ; Nadjemi, Boubakeur, Directeur de thèse ; Belhaneche, Naïma, Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 2010 Importance : 163 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Accompagnement : 1 CD-ROM. Note générale : Thèse de Doctorat : Génie de l'Environnement : Alger, Ecole Nationale Polytechnique : 2010 Bibliogr. f. 145 - 163 Langues : Français (fre) Mots-clés : Protéine Sorgho Mil  perlé Bioactivité Protéine  inhibitrices  des  endoxylanases Digestibilité  in  vitro Hydrolyse  enzymatique Index. décimale : D000910 Résumé : Au sud algérien de nombreux cultivars de sorgho et de mil perlé ont été échantillonnés, l’analyse du taux de protéines et de la teneur en acides aminés essentiels, a révélé des pourcentages appréciables allant respectivement de 10 à 17% et de 40 à 44% (pourcentage en matière sèches). Plusieurs protéines ont été extraites et purifiées pour la première fois à partir des albumines et des prolamines de sorgho et de mil perlé. Ce sont, des protéines de type XIP (xylanase inhibiteur protéine) et δ-kafirine. Les autres protéines ont été caractérisées en détail par HPLC et électrophorèse. Les protéines de sorgho et de mil perlé trouvent leur application dans la production d'excipient en pharmacie, d'emballage biodégradable et dans les applications alimentaires. La mesure de la digestibilité in vitro des protéines de sorgho et de mil perlé en utilisant la pepsine a permis la sélection des génotypes les mieux appropriés pour une utilisation alimentaire. Plusieurs autres enzymes ont été testées: l'espérase et l'alcalase ont conduit à la production d'un hydrolysat à degré d'hydrolyse élevé, par contre la papaïne, la trypsine ainsi que la flavourzyme ont toutes générés un hydrolysat à faible degré d'hydrolyse. L'hydrolysat enzymatique a été caractérisé par HPLC d'exclusion stérique, ainsi que par électrophorèse. Valorisation des latières protéiques de céréales locales : Sorgho (Sorghum bicolor (L.) Moench) et mil perlé (Pennisetum glaucum (L.) R. Br) [texte imprimé] / Mokrane, Hind, Auteur ; Nadjemi, Boubakeur, Directeur de thèse ; Belhaneche, Naïma, Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2010 . - 163 f. : ill. ; 30 cm. + 1 CD-ROM. Thèse de Doctorat : Génie de l'Environnement : Alger, Ecole Nationale Polytechnique : 2010 Bibliogr. f. 145 - 163 Langues : Français (fre) Mots-clés : Protéine Sorgho Mil  perlé Bioactivité Protéine  inhibitrices  des  endoxylanases Digestibilité  in  vitro Hydrolyse  enzymatique Index. décimale : D000910 Résumé : Au sud algérien de nombreux cultivars de sorgho et de mil perlé ont été échantillonnés, l’analyse du taux de protéines et de la teneur en acides aminés essentiels, a révélé des pourcentages appréciables allant respectivement de 10 à 17% et de 40 à 44% (pourcentage en matière sèches). Plusieurs protéines ont été extraites et purifiées pour la première fois à partir des albumines et des prolamines de sorgho et de mil perlé. Ce sont, des protéines de type XIP (xylanase inhibiteur protéine) et δ-kafirine. Les autres protéines ont été caractérisées en détail par HPLC et électrophorèse. Les protéines de sorgho et de mil perlé trouvent leur application dans la production d'excipient en pharmacie, d'emballage biodégradable et dans les applications alimentaires. La mesure de la digestibilité in vitro des protéines de sorgho et de mil perlé en utilisant la pepsine a permis la sélection des génotypes les mieux appropriés pour une utilisation alimentaire. Plusieurs autres enzymes ont été testées: l'espérase et l'alcalase ont conduit à la production d'un hydrolysat à degré d'hydrolyse élevé, par contre la papaïne, la trypsine ainsi que la flavourzyme ont toutes générés un hydrolysat à faible degré d'hydrolyse. L'hydrolysat enzymatique a été caractérisé par HPLC d'exclusion stérique, ainsi que par électrophorèse.

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Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité	Spécialité	Etat_Exemplaire
D000910B	D000910	Papier + ressource électronique	Bibliothèque Annexe	Thèse de Doctorat	Disponible	Genie_environnement	Consultation sur place/Téléchargeable
D000910A	D000910	Papier + ressource électronique	Bibliothèque centrale	Thèse de Doctorat	Disponible	Genie_environnement	Consultation sur place/Téléchargeable

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