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Auteur Hassiba Laribi Née Habchi
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Affiner la rechercheEtude de l'hydrolyse enzymatique de la chitine par des chitinases extraites de la biomasse marine / Hassiba Laribi Née Habchi
Titre : Etude de l'hydrolyse enzymatique de la chitine par des chitinases extraites de la biomasse marine Type de document : texte imprimé Auteurs : Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Mameri, D., Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 2005 Importance : 73 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Accompagnement : 1 CD-ROM. Note générale : Mémoire de Magister: Génie de l'Environnement: Alger, Ecole Nationale Polytechnique: 2005
Bibliogr.f. 74 - 84 . Annexe f. 85 - 86Langues : Français (fre) Mots-clés : Chitinases ;Chitine ;Extraction ;Caractérisation ;Modélisation Index. décimale : M002705 Résumé : Cette étude se rapporte à l'extraction et à la caractérisation (Vmax et Km) des chitinases brutes à partir de la biomasse marine (abats de poissons) de Rascasse.
Afin d'obtenir une bonne activité enzymatique, nous avons procédé à l'optimisation des conditions opératoires à savoir: pH, température, temps d'incubation, le poids d'abat et la concentration du substrat.
Cependant, une tentative de prêt purification de l'enzyme brute a permis une amélioration nette de son activité vis à vis de la matière chitineuse aux conditions optimales préalablement déterminées.
Cette étape mené à la production d'une enzyme ayant un large domaine d'application à prix raisonnable.
En deuxième lieu, nous avons essayer à l'aide des plans d'expériences de montrer comment il est possible de construire un modèle mathématique permettant de représenter le phénomène enzymatique.Etude de l'hydrolyse enzymatique de la chitine par des chitinases extraites de la biomasse marine [texte imprimé] / Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Mameri, D., Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2005 . - 73 f. : ill. ; 30 cm. + 1 CD-ROM.
Mémoire de Magister: Génie de l'Environnement: Alger, Ecole Nationale Polytechnique: 2005
Bibliogr.f. 74 - 84 . Annexe f. 85 - 86
Langues : Français (fre)
Mots-clés : Chitinases ;Chitine ;Extraction ;Caractérisation ;Modélisation Index. décimale : M002705 Résumé : Cette étude se rapporte à l'extraction et à la caractérisation (Vmax et Km) des chitinases brutes à partir de la biomasse marine (abats de poissons) de Rascasse.
Afin d'obtenir une bonne activité enzymatique, nous avons procédé à l'optimisation des conditions opératoires à savoir: pH, température, temps d'incubation, le poids d'abat et la concentration du substrat.
Cependant, une tentative de prêt purification de l'enzyme brute a permis une amélioration nette de son activité vis à vis de la matière chitineuse aux conditions optimales préalablement déterminées.
Cette étape mené à la production d'une enzyme ayant un large domaine d'application à prix raisonnable.
En deuxième lieu, nous avons essayer à l'aide des plans d'expériences de montrer comment il est possible de construire un modèle mathématique permettant de représenter le phénomène enzymatique.Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité Spécialité Etat_Exemplaire M002705 M002705 Papier Bibliothèque centrale Mémoire de Magister Disponible Documents numériques
HABCHI.Hassiba.pdfURL
Titre : Purification et caractérisation des chitinases extraites de la biomasse marine et son application comme bio insecticide à l'égard de la bruche de pois chiche : Callosobruchus maculatus (F) Type de document : texte imprimé Auteurs : Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Mameri, Nabil, Directeur de thèse ; Mohamed Biche, Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 2013 Importance : 132 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Accompagnement : 1 CD-ROM. Note générale : Thèse de Doctorat: Génie de l'Environnement: Alger, Ecole Nationale Polytechnique: 2013
Bibliogr. f. 113 - 132 . Annexes [8] fLangues : Français (fre) Mots-clés : Chitinase ; Scorpaena scrofa ; Bioinsecticide activité ; Insecte ravageur Index. décimale : D000713 Résumé : L’objectif visé dans cette étude est l’extraction, la purification et la caractérisation de la chitinase en vue de son utilisation pour hydrolyser la matière chitineuse.
La production d’une chitinase brute à partir des abats de poissons: Rascasse rouge Scorpaena scrofa ainsi que son utilisation dans des conditions opératoires ont été atteintes.
L’extrait enzymatique a été purifié par précipitation au sulfate d’ammonium (10%-85%) suivi d’un fractionnement par chromatographie d’exclusion moléculaire et échangeuse anionique.
Ces techniques de purification jusqu’à l’homogénéité ont permis d’atteindre une activité spécifique d’environ 6.51U/mg avec un facteur de purification de 162.75.
L’analyse par électrophorèse SDS-PAGE sur gel polacylamide et spectrométrie de masse (MALDI-TOF/MS) a montré que cette chitinase est un monomère avec une masse moléculaire de 50.103 KDa.
Les 25 résidus N-terminaux de l’enzyme montrent une homologie avec la famille 18 des chitinases.
Les paramètres optimums de température et de pH de la chitinase purifiée sont respectivement de 80°C et pH 5. L’enzyme reste stable sur une gamme de pH allant de 3 à 7 pour un temps d’incubation de 4heures.
L’enzyme est stable dans une gamme de température allant de 70 à 90°C pendant 48heures d’incubation.
Au-delà, elle perd presque toute son activité à 100°C.
L‘activité de la chitinase est stimulée par COSO4 et complètement inhibée par Hg2+ et Hg+.
D’après nos résultats, nous constatons que notre enzyme obéit à une cinétique Michaelienne et les valeurs de Km et Kcat étaient de 0.412 mg et 5.33 S-1. In vivo, le test de bio insecticide de cette enzyme a été effectué contre l’insecte adulte et larve Callosobruchus maculatus ravageur des denrées stockées.
L’enzyme a montré significativement une activité insecticide à l’égard de cet insecte, indiquant la possibilité de l’utiliser dans les stratégies biotechnologiques pour la gestion de ces ravageurs.Purification et caractérisation des chitinases extraites de la biomasse marine et son application comme bio insecticide à l'égard de la bruche de pois chiche : Callosobruchus maculatus (F) [texte imprimé] / Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Mameri, Nabil, Directeur de thèse ; Mohamed Biche, Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2013 . - 132 f. : ill. ; 30 cm. + 1 CD-ROM.
Thèse de Doctorat: Génie de l'Environnement: Alger, Ecole Nationale Polytechnique: 2013
Bibliogr. f. 113 - 132 . Annexes [8] f
Langues : Français (fre)
Mots-clés : Chitinase ; Scorpaena scrofa ; Bioinsecticide activité ; Insecte ravageur Index. décimale : D000713 Résumé : L’objectif visé dans cette étude est l’extraction, la purification et la caractérisation de la chitinase en vue de son utilisation pour hydrolyser la matière chitineuse.
La production d’une chitinase brute à partir des abats de poissons: Rascasse rouge Scorpaena scrofa ainsi que son utilisation dans des conditions opératoires ont été atteintes.
L’extrait enzymatique a été purifié par précipitation au sulfate d’ammonium (10%-85%) suivi d’un fractionnement par chromatographie d’exclusion moléculaire et échangeuse anionique.
Ces techniques de purification jusqu’à l’homogénéité ont permis d’atteindre une activité spécifique d’environ 6.51U/mg avec un facteur de purification de 162.75.
L’analyse par électrophorèse SDS-PAGE sur gel polacylamide et spectrométrie de masse (MALDI-TOF/MS) a montré que cette chitinase est un monomère avec une masse moléculaire de 50.103 KDa.
Les 25 résidus N-terminaux de l’enzyme montrent une homologie avec la famille 18 des chitinases.
Les paramètres optimums de température et de pH de la chitinase purifiée sont respectivement de 80°C et pH 5. L’enzyme reste stable sur une gamme de pH allant de 3 à 7 pour un temps d’incubation de 4heures.
L’enzyme est stable dans une gamme de température allant de 70 à 90°C pendant 48heures d’incubation.
Au-delà, elle perd presque toute son activité à 100°C.
L‘activité de la chitinase est stimulée par COSO4 et complètement inhibée par Hg2+ et Hg+.
D’après nos résultats, nous constatons que notre enzyme obéit à une cinétique Michaelienne et les valeurs de Km et Kcat étaient de 0.412 mg et 5.33 S-1. In vivo, le test de bio insecticide de cette enzyme a été effectué contre l’insecte adulte et larve Callosobruchus maculatus ravageur des denrées stockées.
L’enzyme a montré significativement une activité insecticide à l’égard de cet insecte, indiquant la possibilité de l’utiliser dans les stratégies biotechnologiques pour la gestion de ces ravageurs.Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité Spécialité Etat_Exemplaire D000713B D000713 Papier + ressource électronique Bibliothèque Annexe Thèse de Doctorat Disponible Genie_environnement Consultation sur place/Téléchargeable D000713A D000713 Papier + ressource électronique Bibliothèque centrale Thèse de Doctorat Disponible Genie_environnement Consultation sur place/Téléchargeable Documents numériques
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