Etude de l'hydrolyse enzymatique de la chitine par des chitinases extraites de la biomasse marine / Hassiba Laribi Née Habchi (2005) 

Public ISBD Titre : Etude de l'hydrolyse enzymatique de la chitine par des chitinases extraites de la biomasse marine Type de document : texte imprimé Auteurs : Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Mameri, D., Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 2005 Importance : 73 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Accompagnement : 1 CD-ROM. Note générale : Mémoire de Magister: Génie de l'Environnement: Alger, Ecole Nationale Polytechnique: 2005 Bibliogr.f. 74 - 84 . Annexe f. 85 - 86 Langues : Français (fre) Mots-clés : Chitinases  Chitine  Extraction  Caractérisation  Modélisation Index. décimale : M002705 Résumé : Cette étude se rapporte à l'extraction et à la caractérisation (Vmax et Km) des chitinases brutes à partir de la biomasse marine (abats de poissons) de Rascasse. Afin d'obtenir une bonne activité enzymatique, nous avons procédé à l'optimisation des conditions opératoires à savoir: pH, température, temps d'incubation, le poids d'abat et la concentration du substrat. Cependant, une tentative de prêt purification de l'enzyme brute a permis une amélioration nette de son activité vis à vis de la matière chitineuse aux conditions optimales préalablement déterminées. Cette étape mené à la production d'une enzyme ayant un large domaine d'application à prix raisonnable. En deuxième lieu, nous avons essayer à l'aide des plans d'expériences de montrer comment il est possible de construire un modèle mathématique permettant de représenter le phénomène enzymatique. Etude de l'hydrolyse enzymatique de la chitine par des chitinases extraites de la biomasse marine [texte imprimé] / Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Mameri, D., Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2005 . - 73 f. : ill. ; 30 cm. + 1 CD-ROM. Mémoire de Magister: Génie de l'Environnement: Alger, Ecole Nationale Polytechnique: 2005 Bibliogr.f. 74 - 84 . Annexe f. 85 - 86 Langues : Français (fre) Mots-clés : Chitinases  Chitine  Extraction  Caractérisation  Modélisation Index. décimale : M002705 Résumé : Cette étude se rapporte à l'extraction et à la caractérisation (Vmax et Km) des chitinases brutes à partir de la biomasse marine (abats de poissons) de Rascasse. Afin d'obtenir une bonne activité enzymatique, nous avons procédé à l'optimisation des conditions opératoires à savoir: pH, température, temps d'incubation, le poids d'abat et la concentration du substrat. Cependant, une tentative de prêt purification de l'enzyme brute a permis une amélioration nette de son activité vis à vis de la matière chitineuse aux conditions optimales préalablement déterminées. Cette étape mené à la production d'une enzyme ayant un large domaine d'application à prix raisonnable. En deuxième lieu, nous avons essayer à l'aide des plans d'expériences de montrer comment il est possible de construire un modèle mathématique permettant de représenter le phénomène enzymatique.

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité	Spécialité	Etat_Exemplaire
M002705	M002705	Papier + ressource électronique	Bibliothèque Annexe	Mémoire de Magister	Disponible		Consultation sur place/Téléchargeable

Documents numériques

HABCHI.Hassiba.pdf URL

Purification et caractérisation des chitinases extraites de la biomasse marine et son application comme bio insecticide à l'égard de la bruche de pois chiche / Hassiba Laribi Née Habchi (2013) 

Public ISBD Titre : Purification et caractérisation des chitinases extraites de la biomasse marine et son application comme bio insecticide à l'égard de la bruche de pois chiche : Callosobruchus maculatus (F) Type de document : texte imprimé Auteurs : Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Nabil Mameri, Directeur de thèse ; Mohamed Biche, Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 2013 Importance : 132 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Accompagnement : 1 CD-ROM. Note générale : Thèse de Doctorat: Génie de l'Environnement: Alger, École Nationale Polytechnique: 2013 Bibliogr. f. 113 - 132 . - Annexes [8] f Langues : Français (fre) Mots-clés : Chitinase  Scorpaena scrofa Bioinsecticide activité Insecte ravageur Index. décimale : D000713 Résumé : L’objectif visé dans cette étude est l’extraction, la purification et la caractérisation de la chitinase en vue de son utilisation pour hydrolyser la matière chitineuse. La production d’une chitinase brute à partir des abats de poissons: Rascasse rouge Scorpaena scrofa ainsi que son utilisation dans des conditions opératoires ont été atteintes. L’extrait enzymatique a été purifié par précipitation au sulfate d’ammonium (10%-85%) suivi d’un fractionnement par chromatographie d’exclusion moléculaire et échangeuse anionique. Ces techniques de purification jusqu’à l’homogénéité ont permis d’atteindre une activité spécifique d’environ 6.51U/mg avec un facteur de purification de 162.75. L’analyse par électrophorèse SDS-PAGE sur gel polacylamide et spectrométrie de masse (MALDI-TOF/MS) a montré que cette chitinase est un monomère avec une masse moléculaire de 50.103 KDa. Les 25 résidus N-terminaux de l’enzyme montrent une homologie avec la famille 18 des chitinases. Les paramètres optimums de température et de pH de la chitinase purifiée sont respectivement de 80°C et pH 5. L’enzyme reste stable sur une gamme de pH allant de 3 à 7 pour un temps d’incubation de 4heures. L’enzyme est stable dans une gamme de température allant de 70 à 90°C pendant 48heures d’incubation. Au-delà, elle perd presque toute son activité à 100°C. L‘activité de la chitinase est stimulée par COSO4 et complètement inhibée par Hg2+ et Hg+. D’après nos résultats, nous constatons que notre enzyme obéit à une cinétique Michaelienne et les valeurs de Km et Kcat étaient de 0.412 mg et 5.33 S-1. In vivo, le test de bio insecticide de cette enzyme a été effectué contre l’insecte adulte et larve Callosobruchus maculatus ravageur des denrées stockées. L’enzyme a montré significativement une activité insecticide à l’égard de cet insecte, indiquant la possibilité de l’utiliser dans les stratégies biotechnologiques pour la gestion de ces ravageurs. Purification et caractérisation des chitinases extraites de la biomasse marine et son application comme bio insecticide à l'égard de la bruche de pois chiche : Callosobruchus maculatus (F) [texte imprimé] / Hassiba Laribi Née Habchi, Auteur ; Nabil Mameri, Directeur de thèse ; Mohamed Biche, Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2013 . - 132 f. : ill. ; 30 cm. + 1 CD-ROM. Thèse de Doctorat: Génie de l'Environnement: Alger, École Nationale Polytechnique: 2013 Bibliogr. f. 113 - 132 . - Annexes [8] f Langues : Français (fre) Mots-clés : Chitinase  Scorpaena scrofa Bioinsecticide activité Insecte ravageur Index. décimale : D000713 Résumé : L’objectif visé dans cette étude est l’extraction, la purification et la caractérisation de la chitinase en vue de son utilisation pour hydrolyser la matière chitineuse. La production d’une chitinase brute à partir des abats de poissons: Rascasse rouge Scorpaena scrofa ainsi que son utilisation dans des conditions opératoires ont été atteintes. L’extrait enzymatique a été purifié par précipitation au sulfate d’ammonium (10%-85%) suivi d’un fractionnement par chromatographie d’exclusion moléculaire et échangeuse anionique. Ces techniques de purification jusqu’à l’homogénéité ont permis d’atteindre une activité spécifique d’environ 6.51U/mg avec un facteur de purification de 162.75. L’analyse par électrophorèse SDS-PAGE sur gel polacylamide et spectrométrie de masse (MALDI-TOF/MS) a montré que cette chitinase est un monomère avec une masse moléculaire de 50.103 KDa. Les 25 résidus N-terminaux de l’enzyme montrent une homologie avec la famille 18 des chitinases. Les paramètres optimums de température et de pH de la chitinase purifiée sont respectivement de 80°C et pH 5. L’enzyme reste stable sur une gamme de pH allant de 3 à 7 pour un temps d’incubation de 4heures. L’enzyme est stable dans une gamme de température allant de 70 à 90°C pendant 48heures d’incubation. Au-delà, elle perd presque toute son activité à 100°C. L‘activité de la chitinase est stimulée par COSO4 et complètement inhibée par Hg2+ et Hg+. D’après nos résultats, nous constatons que notre enzyme obéit à une cinétique Michaelienne et les valeurs de Km et Kcat étaient de 0.412 mg et 5.33 S-1. In vivo, le test de bio insecticide de cette enzyme a été effectué contre l’insecte adulte et larve Callosobruchus maculatus ravageur des denrées stockées. L’enzyme a montré significativement une activité insecticide à l’égard de cet insecte, indiquant la possibilité de l’utiliser dans les stratégies biotechnologiques pour la gestion de ces ravageurs.

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (2)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité	Spécialité	Etat_Exemplaire
D000713A	D000713	Papier + ressource électronique	Bibliothèque Annexe	Thèse de Doctorat	Disponible	Genie_environnement	Consultation sur place/Téléchargeable
D000713B	D000713	Papier + ressource électronique	Bibliothèque Annexe	Thèse de Doctorat	Disponible	Genie_environnement	Consultation sur place/Téléchargeable

Documents numériques

LARIBI HABCHI.Hassiba.pdf URL

Sélection de souches microbiennes capables de dégrader un organophosphoré / Kenza Smaili (2024) 

Public ISBD Titre : Sélection de souches microbiennes capables de dégrader un organophosphoré Type de document : document électronique Auteurs : Kenza Smaili, Auteur ; Asma Hocine, Auteur ; Salah, Rym, Directeur de thèse ; Hassiba Laribi Née Habchi, Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 2024 Importance : 1 fichier PDF (3 Mo) Présentation : ill. Note générale : Mode d'accès : accès au texte intégral par intranet. Mémoire de Projet de Fin d’Études : Génie des Procédés et de l'Environnement : Alger, École Nationale Polytechnique : 2024 Bibliogr. p. 78 - 86 Langues : Français (fre) Mots-clés : Pesticide Organophosphoré Chlorpyrifos Souches microbiennes Index. décimale : PE00924 Résumé : Dans le cadre de cette étude, nous avons sélectionné et identifié des souches microbiennes capables de métaboliser le chlorpyrifos, un pesticide organophosphoré largement utilisé, à partir de sols agricoles contaminés par des pesticides. Deux approches de sélection ont été explorées : l'utilisation du chlorpyrifos comme unique source de carbone et comme unique source d’azote. Tous les essais ont été incubés à 20 °C sous agitation pendant 36 jours. Les résultats obtenus ont permis de sélectionner et d’identifier deux souches bactériennes du genre Bacillus et une souche bactérienne appartenant au genre Staphylococcus, en plus d'un champignon, Epidermophyton floccosum, qui sont identifiés comme capables de métaboliser le chlorpyrifos et de l'utiliser comme unique source de carbone et d'azote Sélection de souches microbiennes capables de dégrader un organophosphoré [document électronique] / Kenza Smaili, Auteur ; Asma Hocine, Auteur ; Salah, Rym, Directeur de thèse ; Hassiba Laribi Née Habchi, Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2024 . - 1 fichier PDF (3 Mo) : ill. Mode d'accès : accès au texte intégral par intranet. Mémoire de Projet de Fin d’Études : Génie des Procédés et de l'Environnement : Alger, École Nationale Polytechnique : 2024 Bibliogr. p. 78 - 86 Langues : Français (fre) Mots-clés : Pesticide Organophosphoré Chlorpyrifos Souches microbiennes Index. décimale : PE00924 Résumé : Dans le cadre de cette étude, nous avons sélectionné et identifié des souches microbiennes capables de métaboliser le chlorpyrifos, un pesticide organophosphoré largement utilisé, à partir de sols agricoles contaminés par des pesticides. Deux approches de sélection ont été explorées : l'utilisation du chlorpyrifos comme unique source de carbone et comme unique source d’azote. Tous les essais ont été incubés à 20 °C sous agitation pendant 36 jours. Les résultats obtenus ont permis de sélectionner et d’identifier deux souches bactériennes du genre Bacillus et une souche bactérienne appartenant au genre Staphylococcus, en plus d'un champignon, Epidermophyton floccosum, qui sont identifiés comme capables de métaboliser le chlorpyrifos et de l'utiliser comme unique source de carbone et d'azote

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité	Spécialité	Etat_Exemplaire
EP00726	PE00924	Ressources électroniques	Bibliothèque centrale	Projet Fin d'Etudes	Disponible	Génie_procédés_environnement	Téléchargeable

Documents numériques

SMAILI.Kenza_HOCINE.Asma.pdf URL