| Titre : |
Valorisation des latières protéiques de céréales locales : Sorgho (Sorghum bicolor (L.) Moench) et mil perlé (Pennisetum glaucum (L.) R. Br) |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Mokrane, Hind, Auteur ; Nadjemi, Boubakeur, Directeur de thèse ; Naima Belhaneche, Directeur de thèse |
| Editeur : |
[S.l.] : [s.n.] |
| Année de publication : |
2010 |
| Importance : |
163 f. |
| Présentation : |
ill. |
| Format : |
30 cm. |
| Accompagnement : |
1 CD-ROM. |
| Note générale : |
Thèse de Doctorat : Génie de l'Environnement : Alger, École Nationale Polytechnique : 2010
Bibliogr. f. 145 - 163 |
| Langues : |
Français (fre) |
| Mots-clés : |
Protéine
Sorgho
Mil perlé
Bioactivité
Protéine inhibitrices des endoxylanases
Digestibilité in vitro
Hydrolyse enzymatique |
| Index. décimale : |
D000910 |
| Résumé : |
Au sud algérien de nombreux cultivars de sorgho et de mil perlé ont été échantillonnés, l’analyse du taux de protéines et de la teneur en acides aminés essentiels, a révélé des pourcentages appréciables allant respectivement de 10 à 17% et de 40 à 44% (pourcentage en matière sèches).
Plusieurs protéines ont été extraites et purifiées pour la première fois à partir des albumines et des prolamines de sorgho et de mil perlé.
Ce sont, des protéines de type XIP (xylanase inhibiteur protéine) et δ-kafirine.
Les autres protéines ont été caractérisées en détail par HPLC et électrophorèse.
Les protéines de sorgho et de mil perlé trouvent leur application dans la production d'excipient en pharmacie, d'emballage biodégradable et dans les applications alimentaires.
La mesure de la digestibilité in vitro des protéines de sorgho et de mil perlé en utilisant la pepsine a permis la sélection des génotypes les mieux appropriés pour une utilisation alimentaire.
Plusieurs autres enzymes ont été testées: l'espérase et l'alcalase ont conduit à la production d'un hydrolysat à degré d'hydrolyse élevé, par contre la papaïne, la trypsine ainsi que la flavourzyme ont toutes générés un hydrolysat à faible degré d'hydrolyse.
L'hydrolysat enzymatique a été caractérisé par HPLC d'exclusion stérique, ainsi que par électrophorèse. |
Valorisation des latières protéiques de céréales locales : Sorgho (Sorghum bicolor (L.) Moench) et mil perlé (Pennisetum glaucum (L.) R. Br) [texte imprimé] / Mokrane, Hind, Auteur ; Nadjemi, Boubakeur, Directeur de thèse ; Naima Belhaneche, Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2010 . - 163 f. : ill. ; 30 cm. + 1 CD-ROM. Thèse de Doctorat : Génie de l'Environnement : Alger, École Nationale Polytechnique : 2010
Bibliogr. f. 145 - 163 Langues : Français ( fre)
| Mots-clés : |
Protéine
Sorgho
Mil perlé
Bioactivité
Protéine inhibitrices des endoxylanases
Digestibilité in vitro
Hydrolyse enzymatique |
| Index. décimale : |
D000910 |
| Résumé : |
Au sud algérien de nombreux cultivars de sorgho et de mil perlé ont été échantillonnés, l’analyse du taux de protéines et de la teneur en acides aminés essentiels, a révélé des pourcentages appréciables allant respectivement de 10 à 17% et de 40 à 44% (pourcentage en matière sèches).
Plusieurs protéines ont été extraites et purifiées pour la première fois à partir des albumines et des prolamines de sorgho et de mil perlé.
Ce sont, des protéines de type XIP (xylanase inhibiteur protéine) et δ-kafirine.
Les autres protéines ont été caractérisées en détail par HPLC et électrophorèse.
Les protéines de sorgho et de mil perlé trouvent leur application dans la production d'excipient en pharmacie, d'emballage biodégradable et dans les applications alimentaires.
La mesure de la digestibilité in vitro des protéines de sorgho et de mil perlé en utilisant la pepsine a permis la sélection des génotypes les mieux appropriés pour une utilisation alimentaire.
Plusieurs autres enzymes ont été testées: l'espérase et l'alcalase ont conduit à la production d'un hydrolysat à degré d'hydrolyse élevé, par contre la papaïne, la trypsine ainsi que la flavourzyme ont toutes générés un hydrolysat à faible degré d'hydrolyse.
L'hydrolysat enzymatique a été caractérisé par HPLC d'exclusion stérique, ainsi que par électrophorèse. |
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D000100 
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