Purification et caractérisation partielle de la fraction 5 extraite d'un déchet biologique > / Samia Hadj Rabia (2010) 

Public ISBD Titre : Purification et caractérisation partielle de la fraction 5 extraite d'un déchet biologique > : Etude de son marquage à l'iode-125 Type de document : texte imprimé Auteurs : Samia Hadj Rabia, Auteur ; A. Benzaid, Directeur de thèse ; Grib, Hocine, Directeur de thèse Editeur : [S.l.] : [s.n.] Année de publication : 2010 Importance : 79 f. Présentation : ill. Format : 30 cm. Accompagnement : 1 CD-ROM. Note générale : Mémoire de Magister : Génie de l'Environnement : Alger, Ecole Nationale Polytechnique : 2010 Bibliogr. f. 74 - 79. Annexe [1] f. Langues : Français (fre) Mots-clés : Hydatidose Antigène 5 Radiomarquage Iode125 Index. décimale : M003810 Résumé : L'hydatidose est une maladie parasitaire due au développement chez l'homme et les herbivores d’une larve remplie d'un liquide « liquide hydatique ». Ce dernier qui est un déchet biologique constitue une bonne source d'antigènes parasitaires à usage diagnostique. Dans le présent travail, l'antigène 5, reconnu comme étant la fraction majeure et la plus immunogène de ce liquide hydatique a été purifié partiellement par précipitation au sulfate d'ammonium à 70% puis caractérisé par les méthodes physicochimiques et immunologiques. La séparation chromatographique du liquide hydatique humain par gel filtration a permis de visualiser quatre pics dont le troisième est caractéristique de l'antigène 5. Ce dernier a montré une mobilité électrophorétique typique de l'antigène 5 par immunoélectrophorèse en donnant un seul arc de précipitation vis-à-vis d'un pool de sérum de malades et celui du lapin immunisé par cet antigène. Une bande approximative de 66KDa a été révélée par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en milieu dénaturant (SDS-PAGE) et dans des conditions non réductrices. Le radiomarquage de cet antigène à l'iode125 a donné un rendement satisfaisant de l'ordre de 63%. L’évaluation de l'antigène marqué a permis de déterminer une pureté radiochimique de 92.6% et une activité spécifique de 11.7 μCi/μg .L'étude de l'intégrité antigénique utilisant la technique de radioimmunodosage (RIA) a donné une liaison non spécifique de 16% et un pourcentage de fixation vis-à-vis du sérum de lapin anti fraction 5 de l'ordre de 63%. L'immunoréactivité testé avec les sérums de malades atteints par cette maladie a révélé une faible liaison spécifique comparée à celle obtenu avec l'antisérum de lapin. Ces résultats préliminaires relatifs à la purification et au marquage à l’iode -125 sont promoteurs et susceptibles d'être sans doute largement améliorés dans le futur. Purification et caractérisation partielle de la fraction 5 extraite d'un déchet biologique > : Etude de son marquage à l'iode-125 [texte imprimé] / Samia Hadj Rabia, Auteur ; A. Benzaid, Directeur de thèse ; Grib, Hocine, Directeur de thèse . - [S.l.] : [s.n.], 2010 . - 79 f. : ill. ; 30 cm. + 1 CD-ROM. Mémoire de Magister : Génie de l'Environnement : Alger, Ecole Nationale Polytechnique : 2010 Bibliogr. f. 74 - 79. Annexe [1] f. Langues : Français (fre) Mots-clés : Hydatidose Antigène 5 Radiomarquage Iode125 Index. décimale : M003810 Résumé : L'hydatidose est une maladie parasitaire due au développement chez l'homme et les herbivores d’une larve remplie d'un liquide « liquide hydatique ». Ce dernier qui est un déchet biologique constitue une bonne source d'antigènes parasitaires à usage diagnostique. Dans le présent travail, l'antigène 5, reconnu comme étant la fraction majeure et la plus immunogène de ce liquide hydatique a été purifié partiellement par précipitation au sulfate d'ammonium à 70% puis caractérisé par les méthodes physicochimiques et immunologiques. La séparation chromatographique du liquide hydatique humain par gel filtration a permis de visualiser quatre pics dont le troisième est caractéristique de l'antigène 5. Ce dernier a montré une mobilité électrophorétique typique de l'antigène 5 par immunoélectrophorèse en donnant un seul arc de précipitation vis-à-vis d'un pool de sérum de malades et celui du lapin immunisé par cet antigène. Une bande approximative de 66KDa a été révélée par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en milieu dénaturant (SDS-PAGE) et dans des conditions non réductrices. Le radiomarquage de cet antigène à l'iode125 a donné un rendement satisfaisant de l'ordre de 63%. L’évaluation de l'antigène marqué a permis de déterminer une pureté radiochimique de 92.6% et une activité spécifique de 11.7 μCi/μg .L'étude de l'intégrité antigénique utilisant la technique de radioimmunodosage (RIA) a donné une liaison non spécifique de 16% et un pourcentage de fixation vis-à-vis du sérum de lapin anti fraction 5 de l'ordre de 63%. L'immunoréactivité testé avec les sérums de malades atteints par cette maladie a révélé une faible liaison spécifique comparée à celle obtenu avec l'antisérum de lapin. Ces résultats préliminaires relatifs à la purification et au marquage à l’iode -125 sont promoteurs et susceptibles d'être sans doute largement améliorés dans le futur.

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M003810A	M003810	Papier + ressource électronique	Bibliothèque Annexe	Mémoire de Magister	Disponible	Genie_environnement	Consultation sur place/Téléchargeable
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